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堿性蛋白酶，指在堿性條件下能夠水解蛋白質肽鍵的酶，最適pH在9～11范圍內。廣泛應用于洗滌劑、食品、、釀造、絲綢、制革等行業。

堿性蛋白酶，又稱絲氨酸蛋白酶。常見的有兩種,一為Novo蛋白酶,另一為Carsberg蛋白酶,兩者的性質和構造相近,分別含275和274個氨基酸殘基,由一條多肽鏈構成。在pH6～10下穩定,低于6或大于11時很快失活。其活性中心含絲氨酸,故稱絲氨酸蛋白酶。它不但能水解肽鍵, 還具有水解酰胺鍵、酯鍵以及轉酯和轉肽的功能。由于酶的專一性，它只能對蛋白質水解，不能作用于淀粉、脂肪等物質。

堿性蛋白酶的主要來源為微生物提取，研究和應用較多的主要是芽孢桿菌，以枯草桿菌為最，也有少量其他菌種，比如鏈霉菌。

天然菌種的生產能力和所含的酶活性、穩定性往往達不到工業生產的需求，需要對菌種進行篩選改進，常用的方法有誘變、基因工程、蛋白質工程、孢子熱處理等。主要目標是提高酶的活性、穩定性（耐溫耐堿）、抗氧化、抗螯合性能。

除了水解肽鍵外，還具有水解酯鍵、酰胺鍵的能力，一般在pH5~10時較穩定,由于缺少半胱氨酸形成二硫鍵,故能被來自馬鈴薯、大豆、大麥的蛋白酶抑制劑所抑制,但不被疏基試劑金屬鰲合劑EDTA所抑制,Ca2+對此酶有一定的穩定作用,苯甲磺酰氟(PMSF)和其它磺酰鹵化物可引起堿性蛋白酶失活,另外,堿性蛋白酶的活性中心含Ser這一重要特征決定了其遇到作用于Ser的試劑如二異丙基氟磷酸(DFP)便失活。堿性蛋自酶對底物有高度專一性,只能水解蛋白質膚鏈,而不能水解淀粉、脂肪等其它物質,但是有可能水解多種蛋白質,另外,不同的堿性蛋白酶具有對切開點按基側的專一性,如枯草桿菌堿性蛋白酶對酸性殘基的專一性等。