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胃蛋白酶在對蛋白或多肽進行剪切時，具有一定的氨基酸序列特異性。例如，它傾向于剪切氨基端或羧基端為芳香族氨基酸（如苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸）或亮氨酸的肽鍵；而如果往某一肽鍵氨基端數第三個氨基酸為堿性氨基酸（如賴氨酸、精氨酸和組氨酸）或者該肽鍵的氨基端為精氨酸時，則不能有效地對此肽鍵進行剪切。 這種剪切特異性在pH值為1.3時表現得更為明顯：只傾向于剪切氨基端為苯丙氨酸或亮氨酸的肽鍵。指由胃腺主細胞分泌的一種分子量為35000的消化酶。該酶是以無活性的胃蛋白酶原(Pepsinogen)分泌，在鹽酸的作用下激活為胃蛋白酶。可分解蛋白質中苯丙氨酸或酪氨酸與其他氨基酸形成的肽鍵，產物為蛋白胨及少量的多肽和氨基酸。該酶的最適pH為2左右。胃蛋白酶在酸性環境中具有較高活性，其最適pH值約為3。在中性或堿性pH值的溶液中，胃蛋白酶會發生解鏈而喪失活性。胃蛋白酶的活性能夠被pepstatin所抑制。